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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
碳水化合物子自我的繁复性和很多N-glycoproteins低体现层次使对N-glycosylation结构设计特征的研究技巧的形容十分很困难。在在线检测低丰度的N糖基化呈现语球蛋清或肽段时,中间参杂更多未呈现语的球蛋清肽断,这很轻松将低丰度的糖基化呈现语球蛋清肽段的手机信号覆盖。凝素亲和法是现如今糖球蛋清质组学中采用最广泛泛的转移生物富集技巧。凝集素(lectin)是一个类糖依照球蛋清质,能重感情快速精确指定特殊化结构设计特征的单糖或聚糖中指定的糖基编码序列而与之依照,这些食品与糖链可逆反应非共价依照,糖球蛋清或糖肽被凝集素阻止后会,经常用指定的单糖确认良性竞争依照凝集素将糖球蛋清或糖肽过柱加起来。 球高蛋白酶经历酶解后应用凝集素(lectin)丰度N-糖基化肽段,第二步用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中割除链接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该治疗原因分析一下Asn原子核式量增添2.9890Da。第四用高可靠性强,精密度LC-MS质谱仪测试脱糖后的肽段,能够 检索式数据表格库,核验脱糖后原子核式量和它方法论原子核式量的变迁还有糖基化呈现肽段的队列,最终得以认定好该球高蛋白酶的N-糖基化位点。N-糖基化位点认定好后面,再应用label-free的机理对其确定按量分析一下。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
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